- La tasa o velocidad de una reacción enzimática bajo condiciones establecidas se define como la velocidad de conversión del sustrato en producto por unidad de tiempo.
- El katal es una unidad internacional para la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 mol de sustrato en 1 mol de producto por segundo.
Full Answer
¿Qué son las enzimas?
¿Qué son las enzimas y cuál es su función?
¿Por qué es importante la estructura tridimensional de la enzima?
¿Cómo funciona la autocatalítica?
¿Qué son las proteínas?
¿Cuál fue la primera enzima?
¿Cómo medir la eficiencia de las enzimas?
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¿qué son las enzimas y cuál es su función?
Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad.. Llegados a este punto, ¿cuál es la accion de las enzimas? Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas , es decir, aceleran la velocidad ...
¿Qué son las enzimas?
Las enzimas son catalizadores poderosos, manipulables y amigables con el ambiente. En la actualidad y gracias a los avances en distintos campos de la ciencia, las enzimas se utilizan en aplicaciones tradicionales, como la industria alimentaria, comida para ganado, detergentes, textiles y curtiduría, y también en otras áreas que incluyen a la farmacéutica, la de diagnóstico y la química fina. En este número presentamos aplicaciones bien conocidas de las enzimas (algunas milenarias), así como aplicaciones potenciales o en desarrollo. Con estos artículos pretendemos proporcionar un vistazo al quehacer de los biotecnólogos que trabajan en sus laboratorios para comprender y mejorar estas sorprendentes macromoléculas.
¿Qué son las enzimas y cuál es su función?
Las enzimas tienen una enorme variedad de funciones dentro de la célula: degradan azúcares, sintetizan grasas y aminoácidos, copian fielmente la información genética, participan en el reconocimiento y transmisión de señales del exterior y se encargan de degradar subproductos tóxicos para la célula, entre muchas otras funciones vitales. La identidad y el estado fisiológico de un ser vivo está determinado por la colección de enzimas que estén funcionando con precisión de cirujano y con la velocidad de un rayo en un momento dado dentro de las células. Así, a lo largo de millones de años de evolución, la naturaleza ha desarrollado una gran diversidad de enzimas para mantener el complejo fenómeno de la vida.
¿Por qué es importante la estructura tridimensional de la enzima?
Por este motivo es indispensable que la estructura tridimensional de la enzima se manten ga, ya que las posiciones y orientaciones de los residuos de aminoácidos y otros cofactores (i.e. metales) son los que determinan que la reacción se lleve a cabo o no. Los sustratos, al interaccionar con el sitio activo de la enzima, se encuentran más cerca uno del otro (mecanismo de aproximación) y además se orientan de manera particular (mecanismo de orientación). Es como si los sustratos contaran con una plantilla o molde (i.e. el sitio activo de enzima) donde pueden “acomodarse” para encontrarse y reaccionar, en lugar de depender de las colisiones al azar. De esta manera, la presencia de la enzima provee otra forma por la cual procede una determinada reacción química. Generalmente, este mecanismo requiere menos energía y por eso la reacción química procede más rápidamente en presencia de la enzima. Un video muy ilustrativo que ejemplifica este proceso se puede ver aquí:
¿Cómo funciona la autocatalítica?
Si pudiéramos describir nuestra existencia en términos de reacciones químicas, usaríamos la palabra “autocatalítica”. A cada instante, dentro de nuestro organismo ocurren cientos de reacciones químicas necesarias para la vida, que deben ocurrir en una escala de tiempo razonable. Por ejemplo, todos hemos escuchado que los carbohidratos (o azúcares) tienen muchas calorías y que nos dan mucha energía. En efecto, un azúcar muy simple, como la glucosa, nos puede proporcionar una gran cantidad de energía al oxidarse o “quemarse” hasta formar dióxido de carbono (CO 2) y agua (H 2 O); puede producir hasta 3.8 kcal/g de glucosa, ¡lo que equivale a la energía suficiente para mantener encendida una pequeña lámpara de 1 watt durante más de un mes! Entonces, ¿por qué no vemos que el azúcar de mesa se transforma violentamente en CO 2 y H 2 O al estar en contacto con el aire, liberando energía? La razón es que a temperatura ambiente, esta transformación ocurre a una velocidad muy baja. Nuestro cuerpo, para poder extraer la energía de los azúcares en un tiempo útil (es decir, que nos mantenga vivos, pestañeando, caminando, pensando o leyendo este artículo), utiliza catalizadores que aceleran esa misma reacción y provocan que ocurra miles de veces más rápido. Los catalizadores de los seres vivos son las enzimas, proteínas que nuestro propio cuerpo produce. De ahí lo de autocatalítico.
¿Qué son las proteínas?
Una célula es una colección de miles de moléculas en constante movimiento y organizadas en estructuras específicas. Esta colección incluye a las proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos, lípidos, metabolitos y pequeños iones, como sodio, potasio y magnesio. Una animación que muestra la variedad de procesos que ocurren en todo momento dentro de una célula se puede ver en el siguiente video:
¿Cuál fue la primera enzima?
La primera patente sobre un proceso enzimático es de esta misma época: en 1894, Takamine patentó una enzima a la que llamó “diastasa”, producida por un hongo y que actualmente sigue en el mercado.
¿Cómo medir la eficiencia de las enzimas?
Existen varias maneras de medir qué tan eficiente es una enzima. La más simple es determinar qué tan rápidamente ocurre la reacción en términos de cuántas moléculas de sustrato se transforman por segundo, como en el ejemplo de la anhidrasa carbónica. Cuando comparamos qué tan velozmente va una reacción catalizada vs en ausencia de la enzima, podemos apreciar la eficiencia de las enzimas como aceleradoras de reacciones. Otra manera es considerar el tiempo necesario para que ocurra la reacción. La enzima más eficiente que se conoce a la fecha cataliza la descarboxilación de un sustrato denominado oritidina 5’-fosfato (OMP, por sus siglas en inglés), y es llamada OMP decarboxilasa. La reacción no catalizada tarda 78 millones de años en ocurrir. Afortunadamente, la enzima OMP descarboxilasa acelera la reacción 10 17 veces, por lo que ésta ocurre en tan sólo 25 milésimas de segundo. Esta reacción es muy importante, puesto que forma parte de la cadena de producción del núcleotido uridina monofosfato, uno de los 4 componentes del ácido ribonucleico (RNA, por sus siglas en inglés).
¿Qué son las enzimas?
Las enzimas son catalizadores poderosos, manipulables y amigables con el ambiente. En la actualidad y gracias a los avances en distintos campos de la ciencia, las enzimas se utilizan en aplicaciones tradicionales, como la industria alimentaria, comida para ganado, detergentes, textiles y curtiduría, y también en otras áreas que incluyen a la farmacéutica, la de diagnóstico y la química fina. En este número presentamos aplicaciones bien conocidas de las enzimas (algunas milenarias), así como aplicaciones potenciales o en desarrollo. Con estos artículos pretendemos proporcionar un vistazo al quehacer de los biotecnólogos que trabajan en sus laboratorios para comprender y mejorar estas sorprendentes macromoléculas.
¿Qué son las enzimas y cuál es su función?
Las enzimas tienen una enorme variedad de funciones dentro de la célula: degradan azúcares, sintetizan grasas y aminoácidos, copian fielmente la información genética, participan en el reconocimiento y transmisión de señales del exterior y se encargan de degradar subproductos tóxicos para la célula, entre muchas otras funciones vitales. La identidad y el estado fisiológico de un ser vivo está determinado por la colección de enzimas que estén funcionando con precisión de cirujano y con la velocidad de un rayo en un momento dado dentro de las células. Así, a lo largo de millones de años de evolución, la naturaleza ha desarrollado una gran diversidad de enzimas para mantener el complejo fenómeno de la vida.
¿Por qué es importante la estructura tridimensional de la enzima?
Por este motivo es indispensable que la estructura tridimensional de la enzima se manten ga, ya que las posiciones y orientaciones de los residuos de aminoácidos y otros cofactores (i.e. metales) son los que determinan que la reacción se lleve a cabo o no. Los sustratos, al interaccionar con el sitio activo de la enzima, se encuentran más cerca uno del otro (mecanismo de aproximación) y además se orientan de manera particular (mecanismo de orientación). Es como si los sustratos contaran con una plantilla o molde (i.e. el sitio activo de enzima) donde pueden “acomodarse” para encontrarse y reaccionar, en lugar de depender de las colisiones al azar. De esta manera, la presencia de la enzima provee otra forma por la cual procede una determinada reacción química. Generalmente, este mecanismo requiere menos energía y por eso la reacción química procede más rápidamente en presencia de la enzima. Un video muy ilustrativo que ejemplifica este proceso se puede ver aquí:
¿Cómo funciona la autocatalítica?
Si pudiéramos describir nuestra existencia en términos de reacciones químicas, usaríamos la palabra “autocatalítica”. A cada instante, dentro de nuestro organismo ocurren cientos de reacciones químicas necesarias para la vida, que deben ocurrir en una escala de tiempo razonable. Por ejemplo, todos hemos escuchado que los carbohidratos (o azúcares) tienen muchas calorías y que nos dan mucha energía. En efecto, un azúcar muy simple, como la glucosa, nos puede proporcionar una gran cantidad de energía al oxidarse o “quemarse” hasta formar dióxido de carbono (CO 2) y agua (H 2 O); puede producir hasta 3.8 kcal/g de glucosa, ¡lo que equivale a la energía suficiente para mantener encendida una pequeña lámpara de 1 watt durante más de un mes! Entonces, ¿por qué no vemos que el azúcar de mesa se transforma violentamente en CO 2 y H 2 O al estar en contacto con el aire, liberando energía? La razón es que a temperatura ambiente, esta transformación ocurre a una velocidad muy baja. Nuestro cuerpo, para poder extraer la energía de los azúcares en un tiempo útil (es decir, que nos mantenga vivos, pestañeando, caminando, pensando o leyendo este artículo), utiliza catalizadores que aceleran esa misma reacción y provocan que ocurra miles de veces más rápido. Los catalizadores de los seres vivos son las enzimas, proteínas que nuestro propio cuerpo produce. De ahí lo de autocatalítico.
¿Qué son las proteínas?
Una célula es una colección de miles de moléculas en constante movimiento y organizadas en estructuras específicas. Esta colección incluye a las proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos, lípidos, metabolitos y pequeños iones, como sodio, potasio y magnesio. Una animación que muestra la variedad de procesos que ocurren en todo momento dentro de una célula se puede ver en el siguiente video:
¿Cuál fue la primera enzima?
La primera patente sobre un proceso enzimático es de esta misma época: en 1894, Takamine patentó una enzima a la que llamó “diastasa”, producida por un hongo y que actualmente sigue en el mercado.
¿Cómo medir la eficiencia de las enzimas?
Existen varias maneras de medir qué tan eficiente es una enzima. La más simple es determinar qué tan rápidamente ocurre la reacción en términos de cuántas moléculas de sustrato se transforman por segundo, como en el ejemplo de la anhidrasa carbónica. Cuando comparamos qué tan velozmente va una reacción catalizada vs en ausencia de la enzima, podemos apreciar la eficiencia de las enzimas como aceleradoras de reacciones. Otra manera es considerar el tiempo necesario para que ocurra la reacción. La enzima más eficiente que se conoce a la fecha cataliza la descarboxilación de un sustrato denominado oritidina 5’-fosfato (OMP, por sus siglas en inglés), y es llamada OMP decarboxilasa. La reacción no catalizada tarda 78 millones de años en ocurrir. Afortunadamente, la enzima OMP descarboxilasa acelera la reacción 10 17 veces, por lo que ésta ocurre en tan sólo 25 milésimas de segundo. Esta reacción es muy importante, puesto que forma parte de la cadena de producción del núcleotido uridina monofosfato, uno de los 4 componentes del ácido ribonucleico (RNA, por sus siglas en inglés).
